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ヒルの式（ヒルのしき、）とは、生化学で用いられる方程式。1910年、アーチボルド・ヒルがヘモグロビンへの酸素の結合に関する協同効果を説明する経験式として導入した。名前が力学のヒルの方程式（微分方程式、Hill's equation）と似ているが、関係はない。 ==概説== ヘモグロビンに代表されるアロステリックタンパク質の一部では、リガンドの結合に関して、すでにそのリガンドが結合していれば、さらなる結合が促進される性質がある（正の協同効果：シグモイド曲線で示される）。 リガンドで飽和したタンパク質の比率をリガンド濃度の関数として表すと、次に示すヒルの式で表現できる。結合タンパク質の飽和曲線のほかに、酵素の反応曲線にも適用できる。''n'' はヒル係数といい、協同性の指標である。 ここで ：リガンドによって占有される受容体タンパク質の結合部位の割合 ：遊離（非結合）リガンド濃度 ：質量作用の法則から導かれる見かけの解離定数（解離の平衡定数） ：半分飽和した場合のリガンド濃度、つまり微視的な解離定数。近年の文献ではと表わされることがある。 ：ヒル係数、協同性を表わす（ヒルの式が用いられる文脈に依存してその他の生化学的性質を表わす）。 ヒル係数が1ならば、リガンドは飽和率に関係なく全く独立に結合する。この場合は形の上では酵素反応のミカエリス・メンテン式と同じである。 ヒル係数が1より大きければ、正の協同性、つまり飽和率が高いほど結合は促進されることを示す。 逆にヒル係数が1より小さければ、負の協同性、つまり飽和に伴い結合は抑制されること（アロステリック抑制）を示す。 ヘモグロビンのヒル係数は2.8から3であるが、この値はボーア効果（pHの影響）や2,3-ジホスホグリセリン酸により変化する。 式を変形した後、両辺の対数をとれば、次の直線関係に書き直せて、線形回帰によりデータ解析が容易になる： 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「ヒルの式」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Hill equation (biochemistry) 」があります。 スポンサード リンク
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